Proteínas

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*Conceito:

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

*Observações:

– Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um.

– Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas.

– Polímeros (polipeptídios) são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.



*Nota:

Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.

*Classificação:

Pode-se classificar as proteínas em três grupos:

1°. Proteínas simples – São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:

= As Albuminas

– São as de menor peso molecular ;
– São encontradas nos animais e vegetais;
– São solúveis na água.

Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.

= As Globulinas

– Possuem um peso molecular um pouco mais elevado;
– São encontradas nos animais e vegetais;
– São solúveis em água salgada.
Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.

= As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas

– Possuem peso molecular muito elevado;
– São exclusivas dos animais;
– São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.

Exemplos: colágeno, elastina e queratina.

2° Proteínas Conjugadas – São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:

3° Proteínas Derivadas – As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.

Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:

Proteoses -> Peptonas -> Polipeptídeos

*Características:

= Natureza macromolecular

– Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal.

= Natureza anfótera

– Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.

*Estrutura:

Os níveis de organização Molecular de uma proteína são:

– Proteínas em soluções formam soluções coloidais (soluções gelatinosas).
– Proteínas por serem moléculas muito grandes apresentam níveis ou estruturas de organização:

= Estrutura Primária

– Posicionamento dos aminoácidos na estrutura molecular;
– Sendo determinada geneticamente e sendo mantida pelas ligações peptídicas;
– Conhecemos a estrutura primaria de uma proteína quando sabemos de que aminoácidos ela é formada e a ordem em que eles se encontram.

= Estrutura Secundária

– Espiralização da estrutura primaria, sendo determinada e mantida pelas atrações entre os radicais e por dobras na cadeia (a – hélice);
– Atrações iônicas;
– Estabilizadas por Pontes de hidrogênio;
– Alifáticas;
– Pontes de sulfeto (S-S).

= Estrutura Terciária

– Enovelamento (proteína globosa) ou dobramento (proteína filamentosa) da estrutura secundaria;
– Ainda as mesmas atrações da estrutura secundaria;
– É a estrutura terciária que determina a forma nativa e a função biológica da proteína;
– Até este nível todas a proteínas possuem este grau de complexidade.
– Após o enovelamento surgem,então,as pontes de dissulfeto para se estabilizar.

= Estrutura Quartenária

– Onde duas ou mais proteínas se combinam para exercer uma determinada função biológica;
– Hb é uma proteína tetrâmera;
– Atrações ocorrem apenas por pontes de hidrogênio;
– A maioria das enzimas do organismo se encontram neste nível, sendo que a mairia na forma de dímeros.
– Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de organização molecular de uma proteína:

Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína

*Nota:

A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores:

A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.

*Nota:

Uma proteína difere de outra:

1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.
2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.
3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.
4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.

Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.

Funções:

As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.

= Função estrutural – participam da estrutura dos tecidos.

Exemplos:

– Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.
– Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular.
– Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
– Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).

= Função enzimática – toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases – enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.

= Função hormonal – muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

= Função de defesa – existem células no organismo capazes de “reconhecer” proteínas “estranhas” que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.

Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.

= Função nutritiva – as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

= Coagulação sangüínea – vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc…

= Transporte – pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

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